胰澱粉酶（pancreatic amylase）是由胰腺代謝的一種水解酶，是功效於可溶性澱粉、直鏈澱粉、糖元等α-1,4-葡聚糖，水解反應α-1,4-糖苷鍵的酶。歸屬於α-胃蛋白酶的一種。微生物菌種的酶基本上全是代謝性的。此酶以Ca2 為必不可少因素並做為平穩因素，既功效於直鏈澱粉，亦功效於支鏈澱粉，沒差別地斷開α-1,4-鏈。因而，其特點是造成底物水溶液黏度的驟降和碘反映的消退，最後物質在溶解直鏈澱粉時以麥芽糖漿主導。
除此之外，也有麥芽糖三糖及小量葡萄糖。另一方麵在溶解支鏈澱粉時，除麥芽糖漿、葡萄糖外，還轉化成支係一部分具備α-1,6-鍵的α-極限糊精。一般溶解程度以葡萄糖為標準是35-50%，但在病菌的胃蛋白酶中，亦有展現達到70%溶解程度的（最後分散出葡萄糖）。
β-胃蛋白酶與α-胃蛋白酶的不同之處取決於從非氧化性尾端多次以麥芽糖漿為企業斷開α-1,4-葡聚糖鏈。關鍵常見於高等植物中（麥籽、麥子、紅薯、黃豆等），但也是有彙報在病菌、牛奶、黴菌中存有。針對象直鏈澱粉那般沒有支係的底物能徹底溶解獲得麥芽糖漿和小量的葡萄糖。功效於支鏈澱粉或葡聚糖的情況下，斷開至α-1,6-鍵的前邊反映就終止了，因而轉化成相對分子質量較為大的極限糊精。從所述的α-胃蛋白酶和β-胃蛋白酶的功效方法，各自明確提出α-1,4-葡聚糖-4-葡萄糖水解酶（α-1,4-glucan 4-glucanohydrolase）和α-1,4-葡聚糖-麥芽糖水解酶（α-1,4-glucan maltohydrolase）的名字等而被應用。
胰澱粉酶由胰腺以特異性情況排進消化係統，是最重要的水解反應碳水化合物化合物的酶，和喉腔代謝的胃蛋白酶一樣都歸屬於α-胃蛋白酶，功效於α-1，4糖苷鍵，對支係上的α-1，6糖苷鍵無功效，故又稱木薯澱粉內切酶，其功效的適宜pH為6.9，可根據腎小管濾過，是能在一切正常時於尿中出現的血液酶。
身體的別的組織如子宮卵巢、雙側輸卵管、肺、男性睾丸、精夜、乳腺等的提取液上都發覺有胃蛋白酶特異性；血液、尿裏、保濕乳液中也含胃蛋白酶。血液胃蛋白酶中關鍵來源於胰腺、喉腔，尿裏中胃蛋白酶則來自於血液。
